Worthington公司刀豆蛋白A的特性及参考文献

刀豆球蛋白 A (ConA) J初由 Sumner 和 Howell (1936) 结晶，已被证明是一种有趣且有用的凝集素。凝集素是与特定末端糖残基反应的蛋白质，是研究细胞表面碳水化合物的有用探针。参见 Sharon 和 Lis (1972) 的评论。ConA 的特性已在 ConA 国际研讨会（Concanavalin A，TK Chowdhury 和 AK Weiss 编辑，Plenum Press，纽约，1975 年）的已发表论文集中得到了广泛的讨论。

Worthington公司Jack Bean 中刀豆球蛋白 A 的特性：

Becker等人已经报道了 ConA 的分子结构。（1976 年），贝克尔等人。（1975 年），坎宁安等人。(1975), Reeke等人。(1975) 和王等人。（1975 年）。它由 237 个氨基酸残基 (MW: 26,000) 的相同亚基组成，没有共价结合的碳水化合物或其他辅基。Olson 和 Liener (1967) 报告没有胱氨酸残基。另见 Edmondson等人。（1971）。根据 McKenzie等人的说法。(1972)，在 pH 4.5-5.6 (I=0.1) 时，ConA 作为单一二聚体存在 (MW: 53,000)。pH 值高于 7 时，它主要是四聚体（Wang et al . 1975）。其J佳活性接近 pH 7。

Worthington公司刀豆球蛋白 A 的用途：

ConA 每个单体结合两个金属离子：过渡金属，名义上是 Mn 2+ (参见 Becker等人1975) 在位点 S1 和 Ca 2+在 S2。两者都必须存在才能与糖结合。（Grimaldi 和 Sykes 1975；Jack等人1971；Poretz 和 Goldstein 1970；Greer等人1970；Agrawal等人1968；Goldstein等人1965）。另见 Barber 和 Carver (1975) 以及 Barber等人。（1975 年）。Sherry等人已经报道了过渡金属位点。（1975 年）。

ConA 与非还原性 α-D-葡萄糖和 α-D-甘露糖反应 - 它是参与反应的环状结构。Smith 和 Goldstein (1967) 报告了活性位点的立体化学要求。α-甲基-D-吡喃葡萄糖苷充当竞争性抑制剂。戈德斯坦等人。(1965) 报告了单糖抑制，并指出 C-3、C-4 和 C-6 处未修饰的 OH 基团对于结合是必不可少的。

Barber等人已经报道了磁共振研究。（1975 年）和格里马尔迪和赛克斯（1975 年）。发光特性与其他含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质相似（Miller 和 Nwokedi 1975）。别府等人。（1975 年）关于标记 ConA 的报告。

如上所述，ConA 的用途在于其与某些含碳水化合物受体的特异性结合作用。它凝集红细胞和与血型物质 (Clark 和 Denborough 1971) 和免疫球蛋白糖肽 (Kornfeld 和 Ferris 1975) 和癌胚抗原 (Brattain et al . 1975; Boenisch 和 Norgaard-Pedersen 1975) 的复合物。另见 Pitlick (1975)。Harmony 和 Cordes (1975) 报告了它与人血浆低密度脂蛋白的相互作用。

ConA 对淋巴细胞表现出有丝分裂活性（Ruscetti 和 Chervenick 1975；Novogrodsky 和 Katchalski 1971；Perlmann等人1970）。Bessler 和 Lipps (1976) 报告了它对原生动物核的影响。

癌细胞很容易被 ConA 聚集；正常细胞不是（Shoham等人1970；Inbar 和 Sachs 1969）。另见 Ben-Bassat 和 Goldblum (1975) 和 Kolata (1975)。Moscona (1971) 报告说胚胎细胞也是可聚集的。正常细胞在蛋白水解处理后发生反应。Nicholson (1972) 提出胰蛋白酶化导致膜 ConA 位点聚集。另一方面，Burger 和 Noonan (1970) 报道用胰蛋白酶处理的 ConA 可以使转化的成纤维细胞的生长模式恢复正常。

对特定细胞类型的 ConA 的研究包括蝗虫肌纤维，Mathers 和 Usherwood (1976)；淋巴细胞，Ben-Bassat 和 Goldblum (1975)，Beyer 和 Bowers (1975)，DePetris (1975)，Pommier等人。（1975）；成纤维细胞，Huet 和 Bernadac (1975)；脂肪细胞，Katzen 和 Soderman (1975)；大鼠肝质膜成分，Berzins 和 Blomberg (1975)。Sutou 和 Shindo (1975) 报告说，ConA 在哺乳动物细胞中诱导核内复制，而 Kubota 和 Kanatani (1975) 指出它在海星卵泡细胞中诱导卵母细胞成熟诱导物质。Picken 和 Beachman (1975) 报道了ConA 与大肠杆菌的反应；Weeks (1975)的盘基网柄菌；和枯草芽孢杆菌Birdsell 和 Doyle (1973)。Brunson 和 Watson (1975) 报告了脂多糖的活性。

固定的特异性凝集素可用于纯化糖蛋白（Avrameas 和 Guilbert 1971；Allan等人1972；和 Anderson 和 Lee-Own 1974）和去除污染物（Edelman 1975）。Wood 和 Sarinana (1975) 报告了使用 ConA 研究神经糖蛋白。

Worthington公司刀豆球蛋白 A 参考文献（部分）：

Becker, J., Reeke, G., Cunningham, B., and Edelman, G.: New Evidence on the Location of a Saccharide-Binding Site of Concanavalin A , Nature 259, 406, 1976

Becker, J., Reeke, G., Wang, J., Cunningham, B., and Edelman, G.: The Covalent and Three-Dimensional Structure of Concanavalin A. III. Structure of the Monomer and its Interaction with Metals and Saccharides , J Biol Chem 250, 1513, 1975

Ben-Bassat, H., and Goldblum, N.: Concanavalin A Receptors on the Surface Membrane of Lymphocytes from Patients with Hodgkin's Disease and Other Malignant Lymphomas , Proc Natl Acad Sci U S A 72, 1046, 1975